UnKreativ_
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Hallo!
Wenn ich mich nicht ganz Irre kann Glycin als Zwittermolekül/Aminosäure Chelatkomplexbindung bilden. Für eine Chelatbindung werden mehr als ein freies Elektronenpaar benötigt. Es ist jedoch ein schwacher Chelator.
Nun ist das "kleine" Glycin Molekül nicht mehr wirklich sonderlich klein und kann somit nicht einfach durch die Zellmembran diffundieren. Sie müssten aktiv durch Proteine welche in der Membran eingebettet sind hinein befördert werden. Also ist das auch nicht wirklich "schneller". Sollte dabei Glycin ebenfalls hinein transportiert werden kann ich mir gut vorstellen das somit z.B die Proteinbiosynthese gefördert wird... Aber wo ist jetzt genau der Vorteil ??
Bitte korrigiere mich wenn ich in meinem Gedankengang falsch liege. Ich lerne gerne dazu
Viele Grüße
Mehmet!
moskal":19pdagf3 schrieb:verstehe ich richtig, könnte Glycin EDTA als Chelator ersetzen?
Wenn ich mich nicht ganz Irre kann Glycin als Zwittermolekül/Aminosäure Chelatkomplexbindung bilden. Für eine Chelatbindung werden mehr als ein freies Elektronenpaar benötigt. Es ist jedoch ein schwacher Chelator.
Sehr Interessante Aussage, steht aber im Widerspruch mit meinen biologischen-, chemischen Kenntnissen! Zwei Glycin Moleküle sind durchaus in der Lage eine Chelat-Bindung mit zweiwertigen Metal-Ionen einzugehen. Sie bilden dabei m.M.n jedoch mehr Grenzformeln und stehen im Gleichgewicht mit der Lösung als richtige stabile Komplexbindungen.Wuestenrose":19pdagf3 schrieb:Wenn ich schnell Magnesium und Calcium in meine Nutz- und Zierpflanzen pressen will, dann chelatiere ich die anorganischen Metallsalze in der Lösung mit Glycin. Glycin ist die einfachste und von der Molekülgröße her kleinste Aminosäure. Sie ist in der Lage, zweiwertige Metallionen zu chelatisieren und durchdringt aufgrund ihrer geringen Größe die Stomata (gut, bei submers kultivierten Pflanzen sind die so gut wie nicht vorhanden) und Zellmembranen sehr gut. Glycin transportiert sozusagen huckepack die Metalle in die Pflanze und wirkt – nach Abgabe ihrer Nutzlast – selbst als Stickstoffdünger.
Nun ist das "kleine" Glycin Molekül nicht mehr wirklich sonderlich klein und kann somit nicht einfach durch die Zellmembran diffundieren. Sie müssten aktiv durch Proteine welche in der Membran eingebettet sind hinein befördert werden. Also ist das auch nicht wirklich "schneller". Sollte dabei Glycin ebenfalls hinein transportiert werden kann ich mir gut vorstellen das somit z.B die Proteinbiosynthese gefördert wird... Aber wo ist jetzt genau der Vorteil ??
Bitte korrigiere mich wenn ich in meinem Gedankengang falsch liege. Ich lerne gerne dazu
Viele Grüße
Mehmet!